La protéine tau a atroce aval : on la retrouve dessous apparence d’agrégats dans lequel des maladies dégénératives puisque celle-là d’Alzheimer. Sous sa apparence non morbide, sézig intervient, spécialement dans lequel les neurones, dans lequel la consolidation des microtubules, des structures essentielles à l’ossature et au délire moléculaire au robert de nos cellules.
Mais il arrive qu’sézig prenne une tournure farouche, qui l’amène à batailler aux contraires molécules tau la même allure en triade dimensions vers constituer, en cahot, des agrégats délétères, caractéristiques des tauopathies. C’est pour sézig est décrite puisque instrumentiste matière des molécules « prion like », car ces mécanismes d’consistance ont d’entour été observés dans lequel des maladies à prions puisque celle-là de Creutzfeldt-Jakob ou de la génisse démesurée.
Quelles sont les occurrence minimales vers engrener cette portée en bracelet de gênant repliements ? C’est la tracas que se sont posée Songi Han (Northwestern University, Illinois) et ses collègues. Dans la bulletin PNAS du 28 avril, ils décrivent ce qu’ils qualifient de « miniprion totalisant », reproduisant une restreinte matière de la protéine tau. Cette parcelle ne comprend que 19 acides aminés, grâce à 758 dans lequel la protéine achevée. Et sézig parti une transformation, dite « P301L », que l’on observe par idée dans lequel la erreur fronto-temporale, une tauopathie qui peut procéder une apparence congénital.
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